پایداری پروتئین
نیمه عمر پروتئین :
نیمه عمر پروتئین های تحت شرایط طبیعی رشد از چند دقیقه تا چند ساعت متغیر است.این تفاوت در پایداری هم به میزان تشکی باند های دی سولفیدی و هم به حضور آمینواسیدهای خاص در پایانه N بستگی دارد. به عنوان مثال زمانی که آمینواسیدهای معینی را به انتهای N آنزیم بتاگلوکوزیداز متصل کنیم طول عمر پروتئین اصلاح شده از حدود 2 دقیقه به بیش از 20 ساعت افزایش می یابد. آمینواسیدهای افزودنی که احتمال پایداری ذاتی یک پروتئین را بالا می برند را می توان به راحتی در ژن های کلون شده قرار داد.
افزایش پایداری پروتئین :
معمولا برای ایجاد پایداری در پروتئین مورد نظر، حضور فقط یک آمینواسید اضافی در انتهای N کافی است. پروتئین هایی که عمر طولانی دارند می توانند در سلول تجمع پیدا کرده و مقدار محصول را افزایش دهند. این پدیده هم در یوکاریوتها و هم در پروکاریوتها دیده می شود. برخلاف وجود آمینواسیدها در پایانه N که پایداری پروتئین را افزایش می دهند، توالی های آمینواسیدی در داخل پروتئین وجود دارند که آن را به تجزیه پروتئولیتیک حساستر می نماید. این مناطق از پروتئین که به آنها توالی های PEST گفته می شود، غنی از پرولین (P)، گلوتامیک اسید (E)، سرین (S) و ترئونین (T) هستند. این توالی ها اغلب، ولی نه همیشه در مجاورت توده ای از آمینواسیدهای دارای بار مثبت بوده و به منظور نشانه گذاری پروتئین های برای تجزیه در داخل سلول به کار می رود. می توان پایداری یک پروتئین را با دستکاری ژنتیکی در مناطق PEST افزایش داد. واضح است که این دستکاری ها تغییر در عملکرد پروتئین مورد نظر ایجاد نخواهد کرد.
